Las enzimas son proteínas, y por tanto pueden desnaturalizarse por los mismos mecanismos generales que las demás proteínas. La forma más habitual de controlar la actividad enzimática en un alimento es mediante su tratamiento térmico.
Cinética de inactivación
Cuando se representa la actividad de un enzima frente al tiempo de calentamiento, se obtiene una gráfica como la de la figura:
Teniendo en cuenta que los enzimas se comportandes de el punto de vista cinético de froma semejante a los microrganismos, el efecto del calentamiento se puede analizar matemáticamente por los mismos procedimientos.
Representando en forma semilogarítmica la actividad residual de enzima frente al tiempo, para cada temperatura:
Se obtienen una serie de rectas, y de cada una de ellas se puede calcular el valor D, que se define como el tiempo necesario para destruir el 90% de la actividad de un enzima calentándolo a una temperatura dada. Evidentemente, un enzima tiene distintos valores de D a distintas temperaturas (y en distintas condiciones del medio). El valor de D se calcula como la inversa de la pendiente de la recta obtenida representando el logaritmo de la actividad enzimática en función del tiempo.
Una vez obtenidos los valores de D a distintas temperaturas, se pueden representar los valores de sus logaritmos frente a las temperaturas correspondientes
La gráfica obtenida permite calcular el valor de Z, como inversa de la pendiente, y que se define como el número de grados centígrados que es necesario aumentar la temperatura para que el valor de D se reduzca en un 90%.
Evidentemente, estos valores serán para unas condiciones del medio dadas, especialmente en lo que respecta al pH y a la fuerza iónica. También pueden influir otros factores, como la actividad de agua, la presencia de ligandos, cofactores o sustratos, etc.
Los datos y las gráficas utilizados proceden del trabajo: Marín, E., Sánchez, L., Pérez, M.D., Puyol, P. y Calvo, M. (2003). Effect of heat treatment on bovine lactoperoxidase activity in skim milk: Kinetic and thermodinamic analysis. J. Food Sci., 68, 89-93.
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