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BIOQUIMICA DE LOS ALIMENTOS
Miguel Calvo
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AMINOáCIDOS Y ENLACE PEPTíDICO
Estructura de los aminoácidos
Los aminoácidos proteicos tienen una estructura formada por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono α, que está unido a su vez a un hidrógeno y a otro grupo característico de cada aminoácido (en la glicina, es otro hidrógeno). Considerando como ejemplo la alanina, se pueden destacar los siguientes aspectos comunes de la estructura de los aminoácidos:
Como se ha indicado, estos aspectos estructurales son comunes a todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina, que tiene un hidrógeno unido al carbono α, y de la prolina, que es propiamente un iminoácido, no un aminoácido.
Todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina tienen un carbono α asimétrico. Consecuentemente, pueden existir en principio en dos formas, la L y la D.
Todos los aminoácidos de las proteínas pertenecen a la serie L.
Aminoácidos proteicos
Las proteínas de todos los seres vivos están constituidas por una veintena de aminoácidos distintos, además de algún otro formado por modificaciones posteriores a la síntesis de la cadena polipeptídica.
Desde el punto de vista nutricional, es muy importante tener en cuenta que, aunque la mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse en el organismo siemnpre que se disponga de suficiente nitrógeno orgánico, esto no sucede con todos, Algunos son "esenciales", es decir, no pueden sintetizarse y tienen que obtenerse ya como tales de las proteínas de la dieta.
Aminoácidos alifáticos
Los aminoácidos alifáticos tienen carécter hidrófóbico, tanto más marcado cuanto mayor es la longitud de la cadena. La glicina tiene un tamaño muy pequeño, y permite con su presencia la formación de estructuras particulares, como la triple hélice del colágeno. Todos ellos son muy estables desde el punto de vista químico, y no se ven afectados prácticamente por ningún proceso de los que se llevan a cabo en la industria alimentaria. La valina, leucina e isoleucina son aminoácidos esenciales, pero su abundancia en casi todas las proteínas hace que nunca sean los limitantesde su valor nutritivo.
Prolina
La prolina es un iminoácido, es decir, su grupo amino no es un grupo amino primario, como los de los demás aminoácidos, sino secundario. La presencia del anillo impide el giro sobre ese enlace, y consecuentementa la orgabnización de la estructura secundaria de la proteína. Aquellas proteínas con abundante prolina o bien tienen muy poca estructura secundaria (caseínas) o bien tienen una estructura peculiar (colágeno).
Aminoácidos aromáticos
Los tres aminoácidos aromáticos son esenciales, fenilalanina y triptófano estrictamente, es decir, en ningún caso se pueden sintetizar, mientras que la tirosina se puede obtener de la dieta o sintetizarla a partir de la fenilalanina. Además de formar parte de las proteínas, son precursores de otros compuestos biológicos. En las porteínas, son responsables de su absorción en el UV próximo. El triptófano es relativamente inestable, mientras que fenilalanina y tirosina son estables.
Aminoácidos con azufre
Los dos aminoácidos azufrados son esenciales, la metionina estrictamente, mientras que la cisteina puede formarse a partir de la metioniona (no al revés). Las dietas basadas en leguminosas pueden ser deficientes en estos aminoácidos. Además, ambos son bastante inestables frente a condiciones de oxidación. La cisteina es muy imporatnte en el mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayoría de las proteínas mediante la formación de puentes disulfuro, en dímeros de la cisteina formados por oxidación.
Aminoácidos alifáticos con hidroxilo
Estos aminoácidos tiene caractér hidrofílico. La treonina es esencial, pero no la serina. Ambos aminoácidos, especialmente la serina, pueden estar modificados por fosforilación, o por glicosilación en el caso de las glicoproteínas. Son relativamente inestables en medio alcalino.
Aminoácidos ácidos
El ácido aspártico y el ácido glutámico tienen un grupo carboxilo en la cadena lateral, además del que forma el enlace peptídico. Este grupo carboxilo puede estar o no ionizado en función del pH del medio. Son aminoácidos hidrófilos, y los responsables de las cargas - de la proteína.
Aminoácidos con grupos amida
Estos aminoácidos, de carácter hidrófilo, son las amidas del amonio del aspártico y glutámico. Pierden el amonio con relativa facilidad a temperatura elevada, pero esta pérdida es irrelevante desde el punto de vista nutricional.
Aminoácidos básicos
Los aminoácidos básicos son la lisina, arginina e histidina. La lisina es esencial, y además el aminoácido limitante en las dietas basadas en cereales, muy extendidas entre la población mundial. La arginina y la histidina son esenciales para los niños. Estos aminoácidos son hidrofílicos, teniendo o no carga + en función del pH del medio. Son relativamente inestables, especialmente la lisina, pudiendo reaccionar con los carbohidratos a temperaturas elevadas.
Selenocisteína
La selenocisteína es el equivalente a la cisteína, pero con átomo de selenio en lugar del átomo de azufre. Se ha encontrado en unas pocas proteínas, la glutatión peroxidasa, la tetraikiodotironina 5' deiodinasa y la formato deshidrogenasa. Precisamente forman parte de este aminoácido es el único papel fisiológico conocido del selenio. Este aminoácido se incorpora a las proteínas durante su síntesis, mediante una codificación particular.
Aminoácidos modificados por hidroxilación
Algunas proteínas contienen aminoácidos hidroxilados. Los más abundantes son la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se producen, después de la síntesis de las cadenas polipeptídicas, a expensas de la prolina y la lisina. Es decir, estos aminoácidos no son insertados como tales en la cadena polipeptídica, y no tienen un código genético propio. Estos aminoácidos son particularmente abundantes en el colágeno.
Otros aminoácidos
Otros aminoácidos producidos por modificación tras la síntesis de las proteínas son la n-metil-lisina, que se encuentra en la miosina, la metil-arginina y el g -carboxiglutamato, presente en algunas enzimas.
Enlace peptídico
Se llama enlace peptídico al enlace amina formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Nominalmente es un enlace sencillo, pero en realidad tiene un porcentaje significativo de doble enlace, por resonancia con el grupo carbonilo del ácido. La consecuencia es que el enlace da lugar a una unidad rígida planar, con el N del grupo NH en posición trans con respecto al grupo carbonilo.
Este enlace no tiene pues libertad de giro, al contrario que los otros enlaces que forman parte de la cadena polipeptídica. Esta libertad de giro tiene una excepción, con el aminoácido prolina.
En este caso, el enlace que forma parte del anillo tampoco tiene libertad de giro. Esto produce un punto de rigidez en la cadena polipeptídica, que impide que se pliegue en esa zona de forma regular.
El enlace peptídico puede romperse con relativa facilidad por hidrólisis, catalizada por ácidos, álcalis y sobre todo por muchas enzimas, las llamadas proteasas o proteinasas.
Puentes disulfuro
Los puentes disulfuro se forman entre los azufres de la cadena lateral de dos restos de cisteina, por una reacción de oxidación. Son esenciales en le mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayoría de las proteínas. Pueden formarse y romperse con relativa facilidad en el procesado de los alimentos, dependiendo de las condiciones.
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