Los aminoácidos proteicos tienen una estructura formada por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono α,
que está unido a su vez a un hidrógeno y a otro grupo característico de cada aminoácido
(en la glicina, es otro hidrógeno). Considerando como ejemplo la alanina, se pueden destacar los siguientes aspectos comunes de la estructura de los aminoácidos:
Características estructurales de un aminoácido
Como se ha indicado, estos aspectos estructurales son comunes a todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina, que tiene un hidrógeno unido al carbono α, y de la prolina, que es propiamente un iminoácido, no un aminoácido.
Todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina tienen un carbono α asimétrico. Consecuentemente, pueden existir en principio en dos formas, la L y la D.
L-valina D-valina
Todos los aminoácidos de las proteínas pertenecen a la serie L.
Aminoácidos proteicos
Las proteínas de todos los seres vivos están constituidas por una veintena de aminoácidos distintos, además de algún otro formado por modificaciones posteriores a la síntesis de la cadena polipeptídica.
Desde el punto de vista nutricional, es muy importante tener en cuenta que, aunque la mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse en el organismo siemnpre que se disponga de suficiente nitrógeno orgánico, esto no sucede con todos, Algunos son "esenciales", es decir, no pueden sintetizarse y tienen que obtenerse ya como tales de las proteínas de la dieta.
Aminoácidos alifáticos
Los aminoácidos alifáticos tienen carécter hidrófóbico, tanto más marcado cuanto mayor es la longitud de la cadena. La glicina tiene un tamaño muy pequeño, y permite con su presencia la formación de estructuras particulares, como la triple hélice del colágeno. Todos ellos son muy estables desde el punto de vista químico, y no se ven afectados prácticamente por ningún proceso de los que se llevan a cabo en la industria alimentaria. La valina, leucina e isoleucina son aminoácidos esenciales, pero su abundancia en casi todas las proteínas hace que nunca sean los limitantesde su valor nutritivo.
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
La prolina tiene como grupo lateral una cadana alifática, pero a diferencia de los anteriores
(y de todos los demás aminoácidos) su grupo amino es secundario, está unido a dos carbonos, en vez de primario, y además forma parte de un ciclo, lo que hace que el enlace amida que forma cuando está en una cadenas polipeptídica no tenga libertad de giro.
Prolina
Aminoácidos aromáticos
Los tres aminoácidos aromáticos son esenciales,
fenilalanina y triptófano estrictamente, es decir, en ningún caso se pueden sintetizar,
mientras que la tirosina se puede obtener de la dieta o sintetizarla a partir de la fenilalanina.
Además de formar parte de las proteínas, son precursores de otros compuestos biológicos. En las proteínas, son responsables de su absorción en el UV próximo. El triptófano es relativamente inestable, mientras que fenilalanina y tirosina son estables.
Fenilalanina
Tirosina
Triptófano
Aminoácidos con azufre
Los dos aminoácidos azufrados son esenciales,
la metionina estrictamente, mientras que la cisteina puede formarse a partir de la metioniona (no al revés).
Las dietas basadas en leguminosas pueden ser deficientes en estos aminoácidos.
Además, ambos son bastante inestables frente a condiciones de oxidación.
La cisteina es muy importante en el mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayoría de las proteínas mediante la formación de puentes disulfuro, en dímeros de la cisteina formados por oxidación.
Metionina
Cisteina
Aminoácidos alifáticos con hidroxilo
Estos aminoácidos tiene caractér hidrofílico. La treonina es esencial, pero no la serina. Ambos aminoácidos, especialmente la serina, pueden estar modificados por fosforilación, o por glicosilación en el caso de las glicoproteínas. Son relativamente inestables en medio alcalino.
Serina
Treonina
Aminoácidos ácidos
El ácido aspártico y el ácido glutámico tienen un grupo carboxilo en la cadena lateral, además del que forma el enlace peptídico. Este grupo carboxilo puede estar o no ionizado en función del pH del medio. Son aminoácidos hidrófilos, y los responsables de las cargas - de la proteína.
Ácido aspártico
Ácido glutámico
Aminoácidos con grupos amida
Estos aminoácidos, de carácter hidrófilo, son las amidas del amonio del aspártico y glutámico. Pierden el amonio con relativa facilidad a temperatura elevada, pero esta pérdida es irrelevante desde el punto de vista nutricional.
Asparagina
Glutamina
Aminoácidos básicos
Los aminoácidos básicos son la lisina, arginina e histidina. La lisina es esencial, y además el aminoácido limitante en las dietas basadas en cereales, muy extendidas entre la población mundial. La arginina y la histidina son esenciales para los niños. Estos aminoácidos son hidrofílicos, teniendo o no carga + en función del pH del medio. Son relativamente inestables, especialmente la lisina, pudiendo reaccionar con los carbohidratos a temperaturas elevadas.
Lisina
Arginina
Histidina
Selenocisteína
La selenocisteína es el equivalente a la cisteína, pero con átomo de selenio en lugar del átomo de azufre. Se ha encontrado en unas pocas proteínas, la glutatión peroxidasa, la tetraikiodotironina 5' deiodinasa y la formato deshidrogenasa. Precisamente forman parte de este aminoácido es el único papel fisiológico conocido del selenio. Este aminoácido se incorpora a las proteínas durante su síntesis, mediante una codificación particular.
Selenocisteina
Aminoácidos modificados por hidroxilación
Algunas proteínas contienen aminoácidos hidroxilados. Los más abundantes son la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se producen, después de la síntesis de las cadenas polipeptídicas, a expensas de la prolina y la lisina. Es decir, estos aminoácidos no son insertados como tales en la cadena polipeptídica, y no tienen un código genético propio. Estos aminoácidos son particularmente abundantes en el colágeno.
Hidroxiprolina
Hidroxilisina
Otros aminoácidos
Otros aminoácidos producidos por modificación tras la síntesis de las proteínas son la n-metil-lisina, que se encuentra en la miosina, la metil-arginina y el g -carboxiglutamato, presente en algunas enzimas.
N-metil-lisina
g -carboxiglutámico
Enlace peptídico
Se llama enlace peptídico al enlace amina formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Nominalmente es un enlace sencillo, pero en realidad tiene un porcentaje significativo de doble enlace, por resonancia con el grupo carbonilo del ácido. La consecuencia es que el enlace da lugar a una unidad rígida planar, con el N del grupo NH en posición trans con respecto al grupo carbonilo.
Representación de la resonancia en un enlace peptídico entre dos unidades de glicina
Este enlace no tiene pues libertad de giro, al contrario que los otros enlaces que forman parte de la cadena polipeptídica. Esta libertad de giro tiene una excepción, con el aminoácido prolina.<
En este caso, el enlace que forma parte del anillo tampoco tiene libertad de giro.
Esto produce un punto de rigidez en la cadena polipeptídica, que impide que se pliegue en esa zona de forma regular.
Las flechas señalan los enlaces que forman parte de la cadena polipeptídica y del anillo de la prolina, y que por lo tanto son rígidos
El enlace peptídico puede romperse con relativa facilidad por hidrólisis, catalizada por ácidos, álcalis y sobre todo por muchas enzimas, las llamadas proteasas o proteinasas.
Puentes disulfuro
Los puentes disulfuro se forman entre los azufres de la cadena lateral de dos restos de cisteina, por una reacción de oxidación. Son esenciales en le mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayoría de las proteínas. Pueden formarse y romperse con relativa facilidad en el procesado de los alimentos, dependiendo de las condiciones.
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